Analysis of individual sequences

Introduction

Aminokwasy w łańcuchach bocznych różniš się między sobš właœciwoœciami fizyko-chemicznymi, takimi jak: hydrofilowoœć oraz hydrofobowoœć. Zazwyczaj wartoœci tych parametrów sš prezentowane na specjalnych skalach liczbowych. Na przykład dla wyznaczania hydrofobowoœci istniejš dwie takie skale: pierwsza opracowana przez Hopp’a i Woods’a oraz druga sporzšdzona przez Kyte’a i Doolittle’a.

Indywidualne cechy aminokwasów odgrywajš kluczowš rolę w tworzeniu struktur drugorzędowych białek. Obecnie istnieje kilka metod przewidywania struktury drugorzędowej białka. Dzięki nim wyznaczono pewne grupy aminokwasów które majš większe zdolnoœci to tworzenia łańcuchów alfa- heliakalnych lub też beta- harmonijek. Na przykład glutamina często była wykrywana w łańcuchach alfa, walina w łańcuchach beta natomiast prolina raczej nie występuje w helisach. Obecnie stosowane metody przewidywania struktury drugorzędowej białek jest procesem bardzo skomplikowanym i wymaga ogromnej wiedzy informatycznej oraz biochemicznej.

Przewidywanie budowy drugorzędowej może być oparte na statystycznej analizie iloœciowej występujšcych aminokwasów. Oprócz tych dwóch parametrów można okreœlić jeszcze kolejne 200 parametrów aminokwasów. Całoœć tych informacji jest publikowana bazach danych. Znajduje się tam cecha (nazwa parametru) oraz jego wartoœć liczbowa. Parametry te zostały podzielone na pewne podgrupy. Jednak ze względu na dużš iloœć informacji w bazach danych nie były one ze sobš do końca skorelowane. Dlatego Argos przeprowadził selekcję najistotniejszych parametrów a Nishikawa opracował ich wartoœci liczbowe.

Ważnš cechš funkcjonalnš białek jest ich „stosunek do wody”: aminokwasy hydrofobowe (nie lubišce wody) majš skłonnoœć do występowania wewnštrz kulistych białek, natomiast na powierzchni takich białek występujš aminokwasy hydrofilowe. Dlatego też w białkach wyróżniamy częœci hydrofilowe główki i hydrofobowe ogonki. Pewna okresowoœć w występowaniu regionów hydrofilowych i hydrofobowych może wskazywać na kształt przestrzenny białka. Wykorzystuje się to w przewidywaniu struktury przestrzennej epitopów antygenów.

W praktyce do przewidywania struktury przestrzennej białka oraz do okreœlania profilu hydrofobowoœci i hydrofilowoœci bierze się pod uwagš bardzo dużš liczbe paramertów.

exercise 1